Différences entre la chymotrypsine et la trypsine

Chymotrypsine vs trypsine

L'ensemble du tube digestif libère diverses enzymes pour décomposer les molécules alimentaires complexes en plus simples et plus digestibles. L'estomac, le foie, le pancréas tous des jus élaborés pour aider à convertir nos aliments en glucides, protéines et graisses afin que notre corps puisse les absorber et les utiliser. Le pancréas, situé dans l'abdomen, juste en dessous de l'estomac, est un organe en forme de feuille qui libère le nombre maximum d'enzymes digestives. La trypsine et la chymotrypsine sont toutes deux des enzymes digestives produites par elle.

Maintenant, comme ces enzymes sont si fortes qu'elles sont capables de digérer même le pancréas lui-même, ils sont tous libérés des cellules sous des formes inactivées. Ceux-ci sont également appelés précurseurs. Les précurseurs doivent être convertis en forme active par une autre substance chimique ou s'activer à certaines températures. La trypsine est libérée sous forme de trypsinogène du pancréas tandis que la chymotrypsine est libérée sous forme de chymotrypsinogène. Le trypsinogène est libéré avec une autre enzyme inhibant la trypsine pour empêcher toute trypsine accidentellement activée de endommager le pancréas. Avec la trypsinogène et le chymotrypsiogène, la procarboxypeptidase, de nombreuses lipases, élastases et protéases sont élaborées et vidées via le canal pancréatique dans l'intestin grêle (duodénum).

La libération de ces enzymes ou zymogènes du pancréas est stimulée par un neurotransmetteur appelé cholécystokinine (CCK). CCK est libéré par le duodénum en réponse aux aliments gras / riches en protéines dans la lumière.

TrypSinogen est converti en sa forme active trypsine lorsqu'elle entre en contact avec la bordure de la brosse de l'intestin grêle. Ici, une enzyme appelée Enterokinase est libérée des villosités de la frottement. Maintenant, la trypsine activée continue d'activer toutes les autres enzymes libérées comme le chymotrypsinogène, la procarboxypeptidase, etc. dans leurs formes actives de chymotrypsine et de carboxypeptidase, etc.

La trypsine et la chymotrypsine sont toutes deux des enzymes de digestion des protéines. Ils décomposent les protéines en acides aminés composants. La trypsine digère les protéines en brisant les acides aminés de base comme l'arginine et la lysine tandis que la chymotrypsine brise les acides aminés aromatiques comme le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine. La chymotrypsine clive essentiellement les liaisons d'amide peptidique dans les polypeptides. Il agit également sur les acides aminés de leucine et de méthionine.

La chymotrypsine a 3 formes isomères à savoir la chymotrypsinogène B1, le chymotrypsinogène B2 et la chymotrypsine C. De même, la trypsine a 3 isoenzymes appelées trypsine 1, trypsine 2 et mésotrypsine. Les fonctions de ces formes isomères de la trypsine et de la chymotrypsine sont les mêmes.
Médicalement, la trypsine est extrêmement importante car l'activation intra-pancréatique de la trypsine peut provoquer une terrible cascade de réactions. Il activera toutes les autres enzymes digestives, les lipases, les protéases, les élastases et commencera à digérer le pancréas de l'intérieur, ce qui entraînera une pancréatite aiguë. La pancréatite aiguë est une condition mortelle si elle n'est pas identifiée tôt et traitée adéquatement. D'un autre côté, une carence en trypsine peut conduire à un autre trouble appelé Méconium ileus dans un nouveau-né. En raison de la carence en trypsine, le méconium (excréments néonatals) n'est pas liquéfié et ne peut pas traverser les intestins, produisant un blocage et une obstruction intestinale complète. Il s'agit d'une condition chirurgicale et doit être traitée immédiatement.

Poigneurs à emporter:

La trypsine et la chymotrypsine sont toutes deux des enzymes de digestion des protéines libérées par le pancréas exocrine dans l'abdomen.
Les deux sont libérés sous leurs formes inactivées, trypsigen et chymotrypsiogène.
Le trypsinogène est activé par l'entérokinase qui est libéré par les cellules de bordure de la brosse du duodénum.
La trypsine, à son tour, active la chymotrypsine en la convertissant à partir de chymotrypsinogène.
La trypsine active d'autres enzymes comme la protéase, les lipases, les élastases et les carboxypeptidases.
La trypsine est extrêmement puissante et est libérée avec une enzyme inhibante de la trypsine dans le pancréas.
La trypsine si elle est activée dans le pancréas peut provoquer une pancréatite aiguë qui est une condition mortelle d'autolyse du tissu pancréatique.
La carence en trypsine se produit dans la fibrose kystique provoquant un iléus de méconium chez les nouveau-nés.